Over het archief
Het OWA, het open archief van het Waterbouwkundig Laboratorium heeft tot doel alle vrij toegankelijke onderzoeksresultaten van dit instituut in digitale vorm aan te bieden. Op die manier wil het de zichtbaarheid, verspreiding en gebruik van deze onderzoeksresultaten, alsook de wetenschappelijke communicatie maximaal bevorderen.
Dit archief wordt uitgebouwd en beheerd volgens de principes van de Open Access Movement, en het daaruit ontstane Open Archives Initiative.
Basisinformatie over ‘Open Access to scholarly information'.
one publication added to basket [329462] |
Coccolithophores: Functional biodiversity, enzymes and bioprospecting
Reid, E.L.; Worthy, C.A.; Probert, I.; Ali, S.T.; Love, J.; Napier, J.; Littlechild, J.A.; Somerfield, P.J.; Allen, M.J. (2011). Coccolithophores: Functional biodiversity, enzymes and bioprospecting. Mar. Drugs 9(4): 586-602. https://dx.doi.org/10.3390/md9040586
In: Marine Drugs. Molecular Diversity Preservation International (MDPI): Basel. ISSN 1660-3397; e-ISSN 1660-3397, meer
| |
Author keywords |
functional biodiversity; bioprospecting; biocatalysis; coccolithophore |
Auteurs | | Top |
- Reid, E.L.
- Worthy, C.A.
- Probert, I.
|
- Ali, S.T.
- Love, J.
- Napier, J.
|
- Littlechild, J.A., meer
- Somerfield, P.J., meer
- Allen, M.J.
|
Abstract |
Emiliania huxleyi is a single celled, marine phytoplankton with global distribution. As a key species for global biogeochemical cycling, a variety of strains have been amassed in various culture collections. Using a library consisting of 52 strains of E. huxleyi and an ‘in house‘ enzyme screening program, we have assessed the functional biodiversity within this species of fundamental importance to global biogeochemical cycling, whilst at the same time determining their potential for exploitation in biocatalytic applications. Here, we describe the screening of E. huxleyi strains, as well as a coccolithovirus infected strain, for commercially relevant biocatalytic enzymes such as acid/alkali phosphodiesterase, acid/alkali phosphomonoesterase, EC1.1.1-type dehydrogenase, EC1.3.1-type dehydrogenase and carboxylesterase. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.