Over het archief
Het OWA, het open archief van het Waterbouwkundig Laboratorium heeft tot doel alle vrij toegankelijke onderzoeksresultaten van dit instituut in digitale vorm aan te bieden. Op die manier wil het de zichtbaarheid, verspreiding en gebruik van deze onderzoeksresultaten, alsook de wetenschappelijke communicatie maximaal bevorderen.
Dit archief wordt uitgebouwd en beheerd volgens de principes van de Open Access Movement, en het daaruit ontstane Open Archives Initiative.
Basisinformatie over ‘Open Access to scholarly information'.
| one publication added to basket [281055] |
Crystallization and preliminary X-ray analysis of a xylanase from the psychrophile Pseudoalteromonas haloplanktis
Van Petegem, F.; Collins, T.; Meuwis, M.A.; Gerday, C.; Feller, G.; Van Beeumen, J. (2002). Crystallization and preliminary X-ray analysis of a xylanase from the psychrophile Pseudoalteromonas haloplanktis. Acta Crystallographica Section D-Structural Biology 58: 1494-1496. dx.doi.org/10.1107/S0907444902011666
In: Acta Crystallographica Section D-Structural Biology. International Union of Crystallography: Oxford. ISSN 2059-7983, meer
|  |
| Trefwoord |
|
| Author keywords |
psychrophiles; cold-adapted enzyme; glycosyl hydrolases |
| Auteurs | | Top |
- Van Petegem, F.
- Collins, T.
- Meuwis, M.A.
|
|
|
| Abstract |
The 46 kDa xylanase from the Antarctic microorganism Pseudoalteromonas haloplanktis is an enzyme that efficiently catalyzes reactions at low temperatures. Here, the crystallization of both the native protein and the SeMet-substituted enzyme and data collection from both crystals using synchrotron radiation are described. The native data showed that the crystals diffract to 1.3 Å resolution and belong to space group P212121, with unit-cell parameters a = 50.87, b = 90.51, c = 97.23 Å. SAD data collected at the peak of the selenium absorption edge proved to be sufficient to determine the heavy-atom configuration and to obtain electron density of good quality. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
