Over het archief
Het OWA, het open archief van het Waterbouwkundig Laboratorium heeft tot doel alle vrij toegankelijke onderzoeksresultaten van dit instituut in digitale vorm aan te bieden. Op die manier wil het de zichtbaarheid, verspreiding en gebruik van deze onderzoeksresultaten, alsook de wetenschappelijke communicatie maximaal bevorderen.
Dit archief wordt uitgebouwd en beheerd volgens de principes van de Open Access Movement, en het daaruit ontstane Open Archives Initiative.
Basisinformatie over ‘Open Access to scholarly information'.
The precursor of a psychrophilic α-amylase: structural characterization and insights into cold adaptation
Claverie, P.; Vigano, C.; Ruysschaert, J.-M.; Gerday, C.; Feller, G. (2003). The precursor of a psychrophilic α-amylase: structural characterization and insights into cold adaptation. Biochimica et Biophysica Acta-Proteins and Proteomics 1649(2): 119-122. https://dx.doi.org/10.1016/S1570-9639(03)00184-5
In: Biochimica et Biophysica Acta-Proteins and Proteomics. ELSEVIER SCIENCE BV: Amsterdam. ISSN 1570-9639; e-ISSN 0006-3002, meer
|  |
| Trefwoord |
|
| Author keywords |
alpha-amylase; psychrophile; autotransporter; microcalorimetry; infraredspectroscopy |
| Auteurs | | Top |
- Claverie, P.
- Vigano, C.
- Ruysschaert, J.-M.
|
|
|
| Abstract |
The α-amylase precursor from the bacterium Pseudoalteromonas haloplanktis possesses a propeptide at the C-terminus possibly responsible for outer membrane translocation. Unlike the predicted β-barrel of autotransporters, this C-terminal propeptide displays a noticeable α-helix content. It is connected to the enzyme by a disordered linker and has no significant interaction with the catalytic domain. The microcalorimetric pattern of the precursor also demonstrates that the stability of protein domains may evolve differently. |
IMIS is ontwikkeld en wordt gehost door het VLIZ.
